IF均分12+！最高33分！谱度众合2025年度「修饰鉴定产品」高分案例全景复盘
所属分类： 技术干货
发布时间： 2026-03-21
概要： 2025年，谱度众合在蛋白修饰组学领域持续深耕。面对动态修饰的瞬时性与内源修饰的极低丰度等分析挑战，高分辨质谱是最常用且最有力的工具之一。
生命科学研究正从关注宏观的“蛋白丰度”加速转向微观的“蛋白状态”，翻译后修饰（PTM）作为连接基因型与表型的核心枢纽，有时一个关键修饰位点的发现，就能解开复杂的疾病机制。
2025年，谱度众合在蛋白修饰组学领域持续深耕。面对动态修饰的瞬时性与内源修饰的极低丰度等分析挑战，高分辨质谱是最常用且最有力的工具之一。从经典信号通路的磷酸化解析，到前沿的表观遗传新型酰化鉴定，我们的质谱技术平台协助众多团队跨越了从“发现现象”到“确证机制”之间的技术鸿沟。
数据是最好的证言。2025年，我们倍感荣幸地助力众多科研团队在Journal of Hepatology、Cancer Communications等顶级期刊上斩获硕果。为了给广大同仁提供更具深度的实验灵感，我们特此甄选了5个年度最具代表性的修饰鉴定服务案例，带大家一起解码生命活动的精细调控。
标题：TGM2-mediated histone serotonylation promotes HCC progression via MYC signalling pathway
期刊：Journal of Hepatology（IF：33.0）
期刊分区：1区Q1
合作单位：华中科技大学同济医学院附属同济医院
发表日期：2025年1月
服务产品：IP-MS蛋白互作组学研究解决方案、个性化修饰鉴定
肝细胞癌（HCC）的发生发展中，代谢重编程与表观遗传调控的交互机制一直是研究难点。研究团队发现转谷氨酰胺酶2（TGM2）在HCC细胞核内异常积聚，但其具体的核内底物尚不明确。为了揭示TGM2的促癌机制，团队利用谱度众合提供的IP-MS蛋白互作组学研究解决方案与个性化修饰鉴定组合策略，对核内TGM2复合物进行了深度解析，不仅发现了TGM2与组蛋白H3的直接互作，更在H3的谷氨酰胺（Q5）位点上精准鉴定到了一种罕见的修饰——5-羟色胺化。进一步揭示了TGM2利用5-羟色胺作为供体，催化H3Q5ser修饰，进而招募TRIM28形成转录复合物，特异性激活MYC信号通路。
标题：Simvastatin overcomes the pPCK1-pLDHA-SPRINGlac axis-mediated ferroptosis and chemo-immunotherapy resistance in AKT-hyperactivated intrahepatic cholangiocarcinoma
期刊：Cancer Communications（IF：24.9）
期刊分区：1区Q1
合作单位：华中科技大学同济医学院附属同济医院
发表日期：2025年5月
服务产品：磷酸化修饰鉴定、IP-MS蛋白互作组学研究解决方案
肝内胆管癌（ICC）常表现出对化疗和免疫治疗的强耐药性，且伴随AKT通路的过度激活。研究发现糖异生关键酶PCK1在AKT高活性的背景下发生了功能转变，但其分子转换开关机制尚未阐明。研究团队通过谱度众合提供的磷酸化修饰鉴定，对PCK1进行了全序列的磷酸化位点扫描，明确锁定Ser90为AKT直接磷酸化PCK1的关键位点。进一步，通过谱度众合提供的IP-MS蛋白互作组学研究解决方案以及功能实验，证实磷酸化的PCK1（pPCK1-S90）不再行使糖异生功能，而是转位至线粒体与磷酸化的LDHA互作，催化生成乳酸，进而通过SPRINGlac轴抑制铁死亡。这一基于精准修饰位点鉴定的发现，为临床使用辛伐他汀靶向该轴线、逆转ICC耐药性提供了坚实的分子病理学基础。
标题：Harnessing the FGFR2/NF2/YAP signaling-dependent necroptosis to develop an FGFR2/IL-8 dual blockade therapeutic strategy
期刊：Nature Communications（IF：15.7）
期刊分区：1区Q1
合作单位：北京大学肿瘤医院
发表日期：2025年5月
服务产品：磷酸化修饰鉴定
在食管鳞癌治疗中，FGFR2抑制剂展现出诱导细胞程序性坏死的潜力，但令人意外的是，这一过程并不依赖于经典的RIP3通路。为揭示这一非典型死亡通路的执行机制，寻找新的上游激酶成为关键突破口。研究团队借助谱度众合的磷酸化修饰鉴定服务，在复杂的激酶网络中成功捕捉到了激酶MST1与坏死执行蛋白MLKL的直接关联，并鉴定出MLKL上的Thr216为MST1特异性的磷酸化位点。该位点的磷酸化直接驱动了MLKL的寡聚化及膜转位，从而在缺乏RIP3的情况下依然能触发细胞膜破裂。这一发现修正了传统的细胞坏死信号网络，凸显了磷酸化修饰组学在解析非经典信号转导通路中的独特价值。
标题：ALK2/3 recruitment to the immunological synapse is required for T cell activation and death
期刊：Journal of Experimental Medicine（IF：10.6）
期刊分区：1区Q1
合作单位：武汉大学
发表日期：2025年10月
服务产品：磷酸化修饰鉴定
BMP受体ALK2/3传统上被视为骨形态发生蛋白的受体，但在T细胞免疫突触中的功能鲜有报道，研究观察到TCR刺激后ALK2/3会快速向免疫突触募集，但其激活方式是否依赖配体尚不明确。通过谱度众合提供的磷酸化修饰鉴定，研究团队在T细胞激活早期的信号复合物中，精准检测到了ALK2/3胞内段保守位点Thr203的磷酸化信号。进一步分析表明，该修饰并非由BMP配体诱导，而是由T细胞特异性激酶PKC-θ直接催化。Thr203位点的磷酸化如同“点火”开关，激活了ALK2/3的激酶活性，进而通过非经典的SMAD1/5通路调控T细胞的活化与凋亡。
标题：N-Homocysteinylation of HMGB1/2 Promotes Corpus Cavernosum Endothelial Senescence in Erectile Dysfunction
期刊：International Journal of Biological Sciences（IF：10）
期刊分区：1区Q1
合作单位：华中科技大学同济医学院附属同济医院
发表日期：2025年10月
服务产品：个性化修饰鉴定
高同型半胱氨酸血症是血管内皮衰老的重要诱因，但其代谢毒性如何转化为具体的分子损伤机制尚不清晰。研究团队聚焦于一种特殊的非酶促修饰——N-同型半胱氨酸酰化（K-Hcy）。针对这一特殊修饰类型，谱度众合优化了质谱搜库策略与富集方法，提供了定制化的蛋白质翻译后修饰鉴定服务：在内皮细胞中清晰地鉴定出核蛋白HMGB1/2发生了广泛的K-Hcy修饰。这种化学修饰改变了HMGB1/2的电荷性质，导致其核滞留能力下降，发生核质转位并分泌至胞外，最终诱导了勃起功能障碍相关的内皮细胞衰老。该研究从蛋白质化学修饰的角度，为理解代谢性疾病的病理机制提供了全新的分子视角。
无论是揭示TGM2作为“写入者”介导组蛋白5-羟色胺化，还是捕捉MST1激酶对MLKL的特异性磷酸化，亦或是解析代谢毒物导致的N-同型半胱氨酸酰化，谱度众合提供的蛋白质翻译后修饰鉴定服务，不仅仅是一份质谱数据，更是科研工作者手中那把验证激酶-底物关系、确立分子机制的“确权之锤”。
科研无止境，技术亦常新。展望2026，蛋白质组学的疆域将向着更低丰度、更多维度的修饰类型拓展，谱度众合也将继续打磨技术利刃，从常规修饰的深度覆盖，到乳酸化、巴豆酰化、琥珀酰化等新型修饰的精准靶向，我们致力于为您提供更前沿、更定制化的解决方案。新的一年，期待与您继续并肩同行，在纷繁复杂的蛋白质组学图谱中，精准锁定下一个改变领域的关键位点！
撰稿人：李维丽
审核人：刘宜子 肖宇琴
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